الاسم: سنا عماد الحناوي

الأستاذ المشرف: د. محمد سعادة

التعريف

هو الإنزيم الذي يحتوي على عنصر المنجنيز، ويعتبر الناتج النهائي لدورة اليوريا.

التفاعل المحفز بواسطة اليوريا

 —- الأرجنين +ماء>>أورثنين + يوريا

الشكل والوظيفة

ينتمي الأرجنيز إلى عائلة اليوريهيدروليز، ويقوم الإنزيم بتحفيز الخطوة الخامسة (الأخيرة) في دورة اليوريا التي تحدث في سلسلة من التفاعلات الكيميائية الحيوية في أجسام الثدييات كي تخلص الجسم من الأمونيا الضارة

(خاصة في حال قام الإنزيم بتحويل أرجنين-L إلى أورنيثين- Lويوريا)

نشاط الإنزيم في الثدييات كنشاطه في البوليمر ثلاثي وحدات المونومر، لكن بعض إنزيمات الأرجينيز في البكتيريا تكون سداسية. يحتاج الإنزيم إلى مجموعة من الجزيئات المعدنية التي تتكون من جزئين من المنجنيز للحفاظ على وظيفته. تقوم أيونات المنجنيز مع الماء بجعل الجزيئات مستقرة وتسمح للماء بالقيام بدور النيوكلوفيل ومهاجمة أرجنينL- وتثبيته في الأورنيثين واليوريا .

في معظم الثدييات يوجد نظيران من إنزيم الأرجينيز:

النوع الأول أرجينيز1 يعمل في دورة اليوريا ويقع في المقام الأول في السيتوبلازم لخلايا الكبد .

النوع الثاني أرجينيز 2 ويعمل في تنظيم مستويات الأرجينين والأورنيثين داخل الخلايا ويقع في ميتوكندريا العديد من أنسجة الجسم مع توفره بكثرة في الكلى والبروستات إضافة لتواجده بمستويات قليلة في البلاعم وغدد الثدي للمرضعات والدماغ.

(هذا النوع قد يوجد في حال غياب الأنزيمات الأخرى لدورة اليوريا ).

آلية عمل الإنزيم

الموقع النشط في الإنزيم يحمل أرجينين-L بواسطة الروابط الهيدروجينية بين مجموعة كلوريد الجانيدين مع glu227

هذا الترابط يوجه أرجينين-L للهجوم على أيون الهيدروكسيد المرتبط بالمعادن في مجموعة كلوريد الجونيدين (هذه النتائج تكون في وسط رباعي الأسطح).

تتفاعل أيونات المنجنيز للقيام باستقرار مجموعتي الهيدروكسيل في الوسط الرباعي، وتطوير SP3 زوج الإلكترونات الوحيد في الأمونيا .

الموقع النشط في الأرجينيز متخصص جدا، كما يؤدي تعديل البنية و/أو الكيمياء المجسمة بتقليل النشاط الحركي للإنزيم بشكل كبير، هذه الخصوصية تحدث بسبب ارتفاع عدد الروابط الهيدروجينية بين ركيزة الإنزيم والإنزيم نفسه سواء بشكل مباشر أو غير مباشر أو عن طريق الماء .

رابط فيديو : https://youtu.be/sIIWOmVlBmY

المراجع

  1.   Wu G, Morris SM (November 1998). “Arginine metabolism: nitric oxide and beyond”. The Biochemical Journal. 336. ( Pt 1): 1–17. PMC 1219836. PMID 9806879.
  2.   Dowling DP, Di Costanzo L, Gennadios HA, Christianson DW (July 2008). “Evolution of the arginase fold and functional diversity”. Cell. Mol. Life Sci. 65 (13): 2039–55. doi:10.1007/s00018-008-7554-z. PMC 2653620. PMID 18360740.
  3.   Di Costanzo L, Moulin M, Haertlein M, Meilleur F, Christianson DW (September 2007). “Expression, purification, assay, and crystal structure of perdeuterated human arginase I”. Archives of Biochemistry and Biophysics. 465 (1): 82–9. doi:10.1016/j.abb.2007.04.036. PMC 2018606. PMID 17562323.
  4.  Morris SM (2002). “Regulation of enzymes of the urea cycle and arginine metabolism”. Annual Review of Nutrition. 22 (1): 87–105. doi:10.1146/annurev.nutr.22.110801.140547. PMID 12055339.
  5. Di Costanzo L, Moulin M, Haertlein M, Meilleur F, Christianson DW (September 2007). “Expression, purification, assay, and crystal structure of perdeuterated human arginase I”. Archives of Biochemistry and Biophysics. 465 (1): 82–9. doi:10.1016/j.abb.2007.04.036. PMC 2018606. PMID 17562323.
  6. Reczkowski RS, Ash DE (July 1994). “Rat liver arginase: kinetic mechanism, alternate substrates, and inhibitors”. Archives of Biochemistry and Biophysics. 312 (1): 31–7 . doi:10.1006/abbi.1994.1276. PMID 8031143.